Estructura cristalina de la polimerasa I, enzima gigante de 80 000 átomos
El grupo de Estructura de Ensamblados Macromoleculares del Departamento de Biología Físico-Química del Centro de Investigaciones Biológicas del CSIC, liderado por Guillermo Giménez-Gallego y Carlos Fernández-Tornero, ha determinado la estructura atómica de la RNA polimerasa I. Sus resultados arrojan luz sobre el funcionamiento de este enzima y abren la puerta al control de su función y, por tanto, a la búsqueda de nuevos fármacos antitumorales. Este grupo, que cuenta con casi 20 años de experiencia en caracterización estructural de proteínas, se interesa por los procesos celulares llevados a cabo por macromoléculas (proteínas y ácidos nucleicos). La naturaleza dinámica de sus complejos hace difícil su estudio, que es fundamental para entender la función celular y la base de ciertas enfermedades. El grupo combina cristalografía de rayos X y microscopía electrónica, complementadas con técnicas bioquímicas y biofísicas. Sus dos principales líneas de investigación se dirigen a estudiar las aplicaciones clínicas contra enfermedades angiogénicas y la transcripción eucariótica. Uno de sus líderes, Giménez-Gallego, perteneció al equipo que describió el primer factor de crecimiento angiogénico (FGF). En su segunda línea de estudio, la transcripción, liderada por Fernández-Tornero, el grupo había previamente determinado la estructura de la RNA polimerasa III a 10 Å de resolución.

