FtsZ es una GTPasa que forma filamentos polares dinámicos, los cuales, junto con otras proteínas, se ensamblan formando un anillo en el centro de las células bacterianas, el divisoma, que conducirá a la citoquinesis. Al desempeñar un papel esencial en la división celular, FtsZ puede constituir un blanco de nuevos antibacterianos. Este trabajo, desarrollado en el Centro de Investigaciones Biológicas del CSIC bajo la dirección de José Manuel Andreu y Carlos Fernández-Tornero, aborda las bases estructurales de las interacciones entre las subunidades de FtsZ en los filamentos y el mecanismo por el cual éstas se van liberando del extremo (-) del filamento en tanto que se van añadiendo al extremo (+). Las moléculas de FtsZ pueden hallarse en una conformación T (en los filamentos) o en una conformación R (en forma libre), y poseen dos dominios esenciales para el dinamismo de los filamentos: el dominio GAD con actividad GTPasa y el dominio NBD de unión a GTP o GDP. Los estudios cristalográficos permiten a los autores elaborar un modelo según el cual cada nueva subunidad de FtsZ se añade al extremo (+) unida a GTP e interaccionando a través de su dominio NBD con el dominio GAD de la penúltima subunidad, adoptando una conformación T. Para que esta interacción sea estable son necesarios cationes Mg++ para bloquear las cargas negativas del nucleótido. Conforme el filamento se va elongando, la moderada actividad GTPasa de FtsZ actúa sobre el GTP del dominio NBD de la subunidad previa, convirtiéndolo en GDP y provocando un cambio estructural en la última subunidad del extremo (-), que pasará a una conformación R y se desprenderá del filamento. Dada la homología entre la FtsZ bacteriana y las moléculas de actina y tubulina en eucariotas, es posible que mecanismos similares expliquen el dinamismo de los filamentos de actina y tubulina. 

Federico M Ruiz, Sonia Huecas, Alicia Santos-Aledo, Elena A Prim, José M Andreu, Carlos Fernández-Tornero. 2022. FtsZ filament structures in different nucleotide states reveal the mechanism of assembly dynamics. PLoS Biol. 20(3):e3001497. doi: 10.1371/ journal.pbio.3001497.